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E-Book

Bioanorganische Chemie

Metalloproteine, Methoden und Modelle

AutorPeter Klüfers, Sonja Herres-Pawlis
VerlagWiley-VCH
Erscheinungsjahr2017
Seitenanzahl400 Seiten
ISBN9783527675494
FormatPDF
KopierschutzDRM
GerätePC/MAC/eReader/Tablet
Preis49,99 EUR
Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.

In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien 'kennt' und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.

Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.


Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universitat Paderborn und an der Ecole National Superieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universitat Stanford als Postdoc tatig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin fur Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU Munchen berufen. Fur ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekulen durch Ubergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne.

Peter Klufers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitaten Koln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkorperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universitat Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU Munchen inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

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Blick ins Buch
Inhaltsverzeichnis
Cover1
Titelseite5
Impressum6
Inhaltsverzeichnis7
Vorwort15
Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren19
1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen21
1.1 Carboanhydrasen22
1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCAII)22
1.1.2 CA-Katalysezyklus24
1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer -CA25
1.2 Alkoholdehydrogenase26
1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase26
1.4 Nicht katalytische Zinkzentren27
1.5 Literatur29
2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe33
2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel33
2.2 Molekülbau von Urease34
2.3 Ureasekatalysezyklus35
2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat36
2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE37
2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum38
2.7 Literatur40
3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs)43
3.1 O2--Reduktion43
3.2 Rubredoxin (Rd)44
3.2.1 Aufbau von Rubredoxin44
3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e–-Übertragung45
3.3 Desulforedoxin (Dx)47
3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e–-Übertragung48
3.5 Superoxidreduktasen (SORs)49
3.5.1 Molekülbau von SORs49
3.5.2 SOR-Katalysezyklus50
3.6 Literatur51
4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren53
4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine53
4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin53
4.3 Rieske-Zentren54
4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale55
4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern56
4.6 Literatur57
5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein ,,altes“ Zentrum mit vielen Funktionen59
5.1 Ein Blick in die Evolution60
5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine60
5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e–-Überträger60
5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen61
5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster61
5.3 [3Fe-4S]-Cluster61
5.4 [4Fe-3S]-Cluster62
5.5 Aconitase63
5.5.1 Molekülbau von Aconitase64
5.5.2 Aconitasekatalysezyklus65
5.6 IspG und IspH66
5.7 Radikal-SAM-Enzyme67
5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen67
5.7.2 Bildung von 5-Adenosylradikalen69
5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen69
5.8 Literatur70
6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD)73
6.1 O2--Disproportionierung73
6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs74
6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus75
6.4 Weitere SODs77
6.5 Literatur77
7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme79
7.1 Isopenicillin-N-Synthase81
7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase83
7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH)84
7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin85
7.3.2 Aufbau von PAH86
7.3.3 O2-Aktivierung und Regulierung87
7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-FeIV=O-Zentrums87
7.3.5 Reaktionen der transienten FeIV=O-Spezies90
7.4 Literatur91
8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor93
8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme93
8.2 Sulfitoxidase94
8.2.1 Katalyse95
8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase98
8.4 Literatur99
9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren101
9.1 Hämerythrin (Hr)102
9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin102
9.1.2 Sauerstofftransport in Hr102
9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO)103
9.2.1 Methanotrophe Bakterien103
9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase104
9.2.3 sMMO-Katalyse105
9.3 Ribonukleotidreduktase106
9.4 Flavodieisenenzyme107
10 Bioliganden und Bindungsmodelle111
10.1 Histidin112
10.2 Aspartat und Glutamat113
10.3 Cysteinat113
10.4 Tyrosinat114
10.5 Methionin114
10.6 Porphyrinliganden114
10.7 Literatur116
11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin119
11.1 O2-Transport119
11.2 deoxyMb120
11.3 oxyMb121
11.4 MbCO122
11.5 1FeII-1O2, 2FeIII-2O2- oder 3FeII-3O2?124
11.6 metMb127
11.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb128
11.8 Literatur128
12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC)131
12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase134
12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}6-Zentren135
12.3 Nitrophorine137
12.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO}7-Zentrum138
12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}7-Zentren138
12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC)139
12.7 Literatur140
13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450143
13.1 Cytochrom c143
13.2 Häm-Katalase144
13.3 Cytochrom P450145
13.4 NO-Synthasen148
13.5 Literatur149
14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-Zentren151
14.1 Blaue Kupferzentren154
14.2 Plastocyanin154
14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin154
14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand155
14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums155
14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren157
14.3 CuA-Zentren158
15 Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität161
15.1 Hämocyanin (Hc)161
15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin161
15.1.2 TS-3-CuII(His)3 – ein starkes Oxidationsmittel162
15.2 Tyrosinase164
15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase164
15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte165
15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO)166
15.4 CuZnSOD167
15.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD167
15.4.2 Katalysezyklus168
15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen169
15.6 Kupfer(III) in der Biochemie?170
15.7 Literatur171
16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO)173
16.1 Galactose-Oxidase173
16.1.1 Molekülbau von GO174
16.1.2 Katalyse175
16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO)176
16.2.1 Struktur des Häm-a3-CuB-Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase177
16.2.2 Katalysezyklus178
16.3 Literatur179
17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II181
17.1 Die fünf Zustände181
17.2 Die Struktur des Photosystems II182
17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus184
17.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation186
17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden187
17.5 Literatur187
18 Hydrogenasen189
18.1 H2-Aktivierung189
18.2 [NiFe]-Hydrogenasen190
18.2.1 Katalysezyklus191
18.2.2 Der µ-Hydrido-Zustand192
18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums192
18.3 [FeFe]-Hydrogenase193
18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd)195
18.5 Literatur196
19 Nitrogenase199
19.1 N2-Reduktion199
19.2 Molekülbau von Nitrogenase200
19.3 Katalysezyklus201
19.4 Biosynthese von P- und M-Cluster202
19.5 Literatur203
20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase205
20.1 Vitamin-B12-Derivate205
20.2 Methioninsynthase206
20.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen206
20.2.2 Katalysezyklus207
20.3 Literatur209
21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase211
21.1 CO2-Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs211
21.2 Der C-Cluster in NiCODHs212
21.3 Der A-Cluster in NiCODHs214
21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS214
21.3.2 A-Cluster-Katalyse215
21.4 Literatur215
22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase (,,Glucose-Isomerase“)219
22.1 Xylose-Isomerase219
22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase220
22.1.2 Katalyse222
22.2 Literatur223
23 Eisenstoffwechsel225
23.1 Metallstoffwechsel225
23.2 Transferrin228
23.3 Bakterielle Siderophore230
24 Koordinationschemische ,,Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle233
25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7237
Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden239
26 Strukturanalyse von Proteinen241
26.1 Kristallisation der Proteine241
26.2 Röntgenbeugung242
26.3 Röntgenstrukturanalyse245
26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes246
26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion)247
26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR)248
26.4 Die Strukturverfeinerung248
26.5 Literatur250
27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie251
27.1 Allgemeine Grundlagen der UV/Vis-Spektroskopie251
27.2 Technisches256
27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie257
27.4 Technisches260
27.5 Fluoreszenzlöschung261
27.6 Förster-Energie-Transfer262
27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie263
27.8 Zusammenfassung266
27.9 Literatur266
28 Elektrochemie267
28.1 Allgemeine Grundlagen267
28.2 Cyclovoltammetrie268
28.3 Einfluss der Diffusion271
28.4 Reversible Systeme272
28.5 Quasireversible und irreversible Systeme274
28.6 Wichtige Kenngrößen274
28.7 Technische Details275
28.8 Pulsvoltammetrie277
28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie278
28.10 Square Wave Voltammetrie279
28.11 Theorie des Elektronentransfers280
28.12 Zusammenfassung283
28.13 Literatur283
29 Theoretische Methoden285
29.1 Allgemeine Grundlagen285
29.2 Dichtefunktionaltheorie288
29.3 Beschreibung des Lösungsmittels292
29.4 Optimierung der Geometrie294
29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften296
29.5.1 Frequenzen, Energien296
29.5.2 UV/Vis-Spektren298
29.5.3 NMR- und EPR-Spektren299
29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen300
29.6 Zusammenfassung302
29.7 Literatur302
30 Resonanz-Raman-Spektroskopie303
30.1 Der Raman-Effekt303
30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie305
30.3 Technisches307
30.4 Anwendung309
30.5 Zusammenfassung310
30.6 Literatur310
31 Röntgenabsorptionsspektroskopie311
31.1 Allgemeine Grundlagen311
31.2 Technisches313
31.3 Auswertung314
31.4 Anwendung316
31.5 Zusammenfassung318
31.6 Literatur318
32 Mößbauer-Spektroskopie319
32.1 Allgemeine Grundlagen319
32.2 Technisches320
32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter321
32.4 Anwendung: Rieske-Proteine323
32.5 Zusammenfassung324
32.6 Literatur324
33 Elektronenspinresonanzspektroskopie325
33.1 Allgemeine Grundlagen325
33.2 Technisches327
33.3 Spin-Bahn-Kopplung328
33.4 Hyperfeinkopplung329
33.5 Systeme mit einem Spin > 1/2331
33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine332
33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme333
33.8 Moderne Entwicklungen334
33.9 Zusammenfassung335
33.10 Literatur336
34 Magnetische Messungen mit SQUID337
34.1 Allgemeine Grundlagen337
34.2 Technisches339
34.3 Anwendung340
34.4 Zusammenfassung340
34.5 Literatur341
Sachverzeichnis343
EULA348

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