Cover | 1 |
Titelseite | 5 |
Impressum | 6 |
Inhaltsverzeichnis | 7 |
Vorwort | 15 |
Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren | 19 |
1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen | 21 |
1.1 Carboanhydrasen | 22 |
1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCAII) | 22 |
1.1.2 CA-Katalysezyklus | 24 |
1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer -CA | 25 |
1.2 Alkoholdehydrogenase | 26 |
1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase | 26 |
1.4 Nicht katalytische Zinkzentren | 27 |
1.5 Literatur | 29 |
2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe | 33 |
2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel | 33 |
2.2 Molekülbau von Urease | 34 |
2.3 Ureasekatalysezyklus | 35 |
2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat | 36 |
2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE | 37 |
2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum | 38 |
2.7 Literatur | 40 |
3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) | 43 |
3.1 O2--Reduktion | 43 |
3.2 Rubredoxin (Rd) | 44 |
3.2.1 Aufbau von Rubredoxin | 44 |
3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e–-Übertragung | 45 |
3.3 Desulforedoxin (Dx) | 47 |
3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e–-Übertragung | 48 |
3.5 Superoxidreduktasen (SORs) | 49 |
3.5.1 Molekülbau von SORs | 49 |
3.5.2 SOR-Katalysezyklus | 50 |
3.6 Literatur | 51 |
4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren | 53 |
4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine | 53 |
4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin | 53 |
4.3 Rieske-Zentren | 54 |
4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale | 55 |
4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern | 56 |
4.6 Literatur | 57 |
5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein ,,altes“ Zentrum mit vielen Funktionen | 59 |
5.1 Ein Blick in die Evolution | 60 |
5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine | 60 |
5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e–-Überträger | 60 |
5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen | 61 |
5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster | 61 |
5.3 [3Fe-4S]-Cluster | 61 |
5.4 [4Fe-3S]-Cluster | 62 |
5.5 Aconitase | 63 |
5.5.1 Molekülbau von Aconitase | 64 |
5.5.2 Aconitasekatalysezyklus | 65 |
5.6 IspG und IspH | 66 |
5.7 Radikal-SAM-Enzyme | 67 |
5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen | 67 |
5.7.2 Bildung von 5-Adenosylradikalen | 69 |
5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen | 69 |
5.8 Literatur | 70 |
6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) | 73 |
6.1 O2--Disproportionierung | 73 |
6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs | 74 |
6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus | 75 |
6.4 Weitere SODs | 77 |
6.5 Literatur | 77 |
7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme | 79 |
7.1 Isopenicillin-N-Synthase | 81 |
7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase | 83 |
7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) | 84 |
7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin | 85 |
7.3.2 Aufbau von PAH | 86 |
7.3.3 O2-Aktivierung und Regulierung | 87 |
7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-FeIV=O-Zentrums | 87 |
7.3.5 Reaktionen der transienten FeIV=O-Spezies | 90 |
7.4 Literatur | 91 |
8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor | 93 |
8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme | 93 |
8.2 Sulfitoxidase | 94 |
8.2.1 Katalyse | 95 |
8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase | 98 |
8.4 Literatur | 99 |
9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren | 101 |
9.1 Hämerythrin (Hr) | 102 |
9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin | 102 |
9.1.2 Sauerstofftransport in Hr | 102 |
9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO) | 103 |
9.2.1 Methanotrophe Bakterien | 103 |
9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase | 104 |
9.2.3 sMMO-Katalyse | 105 |
9.3 Ribonukleotidreduktase | 106 |
9.4 Flavodieisenenzyme | 107 |
10 Bioliganden und Bindungsmodelle | 111 |
10.1 Histidin | 112 |
10.2 Aspartat und Glutamat | 113 |
10.3 Cysteinat | 113 |
10.4 Tyrosinat | 114 |
10.5 Methionin | 114 |
10.6 Porphyrinliganden | 114 |
10.7 Literatur | 116 |
11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin | 119 |
11.1 O2-Transport | 119 |
11.2 deoxyMb | 120 |
11.3 oxyMb | 121 |
11.4 MbCO | 122 |
11.5 1FeII-1O2, 2FeIII-2O2- oder 3FeII-3O2? | 124 |
11.6 metMb | 127 |
11.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb | 128 |
11.8 Literatur | 128 |
12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) | 131 |
12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase | 134 |
12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}6-Zentren | 135 |
12.3 Nitrophorine | 137 |
12.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO}7-Zentrum | 138 |
12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}7-Zentren | 138 |
12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) | 139 |
12.7 Literatur | 140 |
13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 | 143 |
13.1 Cytochrom c | 143 |
13.2 Häm-Katalase | 144 |
13.3 Cytochrom P450 | 145 |
13.4 NO-Synthasen | 148 |
13.5 Literatur | 149 |
14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-Zentren | 151 |
14.1 Blaue Kupferzentren | 154 |
14.2 Plastocyanin | 154 |
14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin | 154 |
14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand | 155 |
14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums | 155 |
14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren | 157 |
14.3 CuA-Zentren | 158 |
15 Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität | 161 |
15.1 Hämocyanin (Hc) | 161 |
15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin | 161 |
15.1.2 TS-3-CuII(His)3 – ein starkes Oxidationsmittel | 162 |
15.2 Tyrosinase | 164 |
15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase | 164 |
15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte | 165 |
15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) | 166 |
15.4 CuZnSOD | 167 |
15.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD | 167 |
15.4.2 Katalysezyklus | 168 |
15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen | 169 |
15.6 Kupfer(III) in der Biochemie? | 170 |
15.7 Literatur | 171 |
16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) | 173 |
16.1 Galactose-Oxidase | 173 |
16.1.1 Molekülbau von GO | 174 |
16.1.2 Katalyse | 175 |
16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) | 176 |
16.2.1 Struktur des Häm-a3-CuB-Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase | 177 |
16.2.2 Katalysezyklus | 178 |
16.3 Literatur | 179 |
17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II | 181 |
17.1 Die fünf Zustände | 181 |
17.2 Die Struktur des Photosystems II | 182 |
17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus | 184 |
17.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation | 186 |
17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden | 187 |
17.5 Literatur | 187 |
18 Hydrogenasen | 189 |
18.1 H2-Aktivierung | 189 |
18.2 [NiFe]-Hydrogenasen | 190 |
18.2.1 Katalysezyklus | 191 |
18.2.2 Der µ-Hydrido-Zustand | 192 |
18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums | 192 |
18.3 [FeFe]-Hydrogenase | 193 |
18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) | 195 |
18.5 Literatur | 196 |
19 Nitrogenase | 199 |
19.1 N2-Reduktion | 199 |
19.2 Molekülbau von Nitrogenase | 200 |
19.3 Katalysezyklus | 201 |
19.4 Biosynthese von P- und M-Cluster | 202 |
19.5 Literatur | 203 |
20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase | 205 |
20.1 Vitamin-B12-Derivate | 205 |
20.2 Methioninsynthase | 206 |
20.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen | 206 |
20.2.2 Katalysezyklus | 207 |
20.3 Literatur | 209 |
21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase | 211 |
21.1 CO2-Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs | 211 |
21.2 Der C-Cluster in NiCODHs | 212 |
21.3 Der A-Cluster in NiCODHs | 214 |
21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS | 214 |
21.3.2 A-Cluster-Katalyse | 215 |
21.4 Literatur | 215 |
22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase (,,Glucose-Isomerase“) | 219 |
22.1 Xylose-Isomerase | 219 |
22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase | 220 |
22.1.2 Katalyse | 222 |
22.2 Literatur | 223 |
23 Eisenstoffwechsel | 225 |
23.1 Metallstoffwechsel | 225 |
23.2 Transferrin | 228 |
23.3 Bakterielle Siderophore | 230 |
24 Koordinationschemische ,,Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle | 233 |
25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 | 237 |
Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden | 239 |
26 Strukturanalyse von Proteinen | 241 |
26.1 Kristallisation der Proteine | 241 |
26.2 Röntgenbeugung | 242 |
26.3 Röntgenstrukturanalyse | 245 |
26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes | 246 |
26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) | 247 |
26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) | 248 |
26.4 Die Strukturverfeinerung | 248 |
26.5 Literatur | 250 |
27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie | 251 |
27.1 Allgemeine Grundlagen der UV/Vis-Spektroskopie | 251 |
27.2 Technisches | 256 |
27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie | 257 |
27.4 Technisches | 260 |
27.5 Fluoreszenzlöschung | 261 |
27.6 Förster-Energie-Transfer | 262 |
27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie | 263 |
27.8 Zusammenfassung | 266 |
27.9 Literatur | 266 |
28 Elektrochemie | 267 |
28.1 Allgemeine Grundlagen | 267 |
28.2 Cyclovoltammetrie | 268 |
28.3 Einfluss der Diffusion | 271 |
28.4 Reversible Systeme | 272 |
28.5 Quasireversible und irreversible Systeme | 274 |
28.6 Wichtige Kenngrößen | 274 |
28.7 Technische Details | 275 |
28.8 Pulsvoltammetrie | 277 |
28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie | 278 |
28.10 Square Wave Voltammetrie | 279 |
28.11 Theorie des Elektronentransfers | 280 |
28.12 Zusammenfassung | 283 |
28.13 Literatur | 283 |
29 Theoretische Methoden | 285 |
29.1 Allgemeine Grundlagen | 285 |
29.2 Dichtefunktionaltheorie | 288 |
29.3 Beschreibung des Lösungsmittels | 292 |
29.4 Optimierung der Geometrie | 294 |
29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften | 296 |
29.5.1 Frequenzen, Energien | 296 |
29.5.2 UV/Vis-Spektren | 298 |
29.5.3 NMR- und EPR-Spektren | 299 |
29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen | 300 |
29.6 Zusammenfassung | 302 |
29.7 Literatur | 302 |
30 Resonanz-Raman-Spektroskopie | 303 |
30.1 Der Raman-Effekt | 303 |
30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie | 305 |
30.3 Technisches | 307 |
30.4 Anwendung | 309 |
30.5 Zusammenfassung | 310 |
30.6 Literatur | 310 |
31 Röntgenabsorptionsspektroskopie | 311 |
31.1 Allgemeine Grundlagen | 311 |
31.2 Technisches | 313 |
31.3 Auswertung | 314 |
31.4 Anwendung | 316 |
31.5 Zusammenfassung | 318 |
31.6 Literatur | 318 |
32 Mößbauer-Spektroskopie | 319 |
32.1 Allgemeine Grundlagen | 319 |
32.2 Technisches | 320 |
32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter | 321 |
32.4 Anwendung: Rieske-Proteine | 323 |
32.5 Zusammenfassung | 324 |
32.6 Literatur | 324 |
33 Elektronenspinresonanzspektroskopie | 325 |
33.1 Allgemeine Grundlagen | 325 |
33.2 Technisches | 327 |
33.3 Spin-Bahn-Kopplung | 328 |
33.4 Hyperfeinkopplung | 329 |
33.5 Systeme mit einem Spin > 1/2 | 331 |
33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine | 332 |
33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme | 333 |
33.8 Moderne Entwicklungen | 334 |
33.9 Zusammenfassung | 335 |
33.10 Literatur | 336 |
34 Magnetische Messungen mit SQUID | 337 |
34.1 Allgemeine Grundlagen | 337 |
34.2 Technisches | 339 |
34.3 Anwendung | 340 |
34.4 Zusammenfassung | 340 |
34.5 Literatur | 341 |
Sachverzeichnis | 343 |
EULA | 348 |