Katharina Munk: Taschenlehrbuch Biologie – Biochemie · Zellbiologie | 1 |
Auf einen Blick | 2 |
Innentitel | 4 |
Impressum | 5 |
Vorwort | 6 |
So arbeiten Sie effektiv mit der Taschenlehrbuch-Reihe | 8 |
Adressen | 9 |
Inhaltsverzeichnis | 10 |
1 Die Zelle | 18 |
1.1 Kleinste Lebenseinheit Zelle | 18 |
1.2 Die verschiedenen Organisationsformen der Zelle | 21 |
1.2.1 Die Zelle der Bacteria | 22 |
1.2.2 Die Zelle der Archaea | 26 |
1.2.3 Die Zelle der Eukarya | 27 |
1.3 Mikroskopie | 31 |
1.3.1 Das Lichtmikroskop | 32 |
1.3.2 Das Elektronenmikroskop | 38 |
1.3.3 Herstellung mikroskopischer Präparate | 40 |
1.3.4 In vivo-Betrachtungen | 45 |
2 Biophysikalische Grundlagen | 47 |
2.1 Die besondere Rolle des Wassers | 47 |
2.1.1 Die Struktur des Wassers | 47 |
2.1.2 Wasser als Lösungsmittel | 49 |
2.2 Gleichgewichte | 53 |
2.2.1 Das Massenwirkungsgesetz | 53 |
2.2.2 Das Löslichkeitsprodukt | 54 |
2.3 Säuren, Basen und Puffer | 55 |
2.3.1 Dissoziation des Wassers | 56 |
2.3.2 Der pH-Wert | 57 |
2.3.3 Puffer | 62 |
2.3.4 Biologische Puffersysteme | 63 |
2.4 Physikalische Faktoren für den Stofftransport | 65 |
2.4.1 Diffusion | 65 |
2.4.2 Ficksche Diffusionsgesetze | 66 |
2.4.3 Diffusion und Membranen | 68 |
2.4.4 Osmotische Erscheinungen | 69 |
2.4.5 Osmose und Tonizität | 71 |
2.4.6 Donnan-Verteilung | 72 |
2.4.7 Viskosität | 74 |
2.4.8 Strömung in Kapillaren | 75 |
2.5 Thermodynamische Grundlagen | 77 |
2.5.1 Der Erste Hauptsatz | 78 |
2.5.2 Die Enthalpie | 79 |
2.5.3 Der Zweite Hauptsatz | 80 |
2.5.4 Chemisches Potential | 82 |
2.5.5 Freie Standard-Bildungsenthalpie und Standardzustände | 82 |
2.5.6 Die Änderung der freien Enthalpie unter Nicht-Standardbedingungen | 84 |
2.5.7 Gekoppelte Reaktionen | 85 |
2.6 Elektrochemie | 86 |
2.6.1 Redoxreaktionen | 86 |
2.6.2 Redoxpotentiale | 87 |
2.6.3 Arbeitsleistung bei Redoxreaktionen | 90 |
2.6.4 Die Nernst-Gleichung | 91 |
2.6.5 Einfluss des pH-Wertes auf das Redoxpotential | 92 |
2.6.6 Elektrochemisches Potential und Membranpotential | 93 |
2.6.7 Goldman-Gleichung | 94 |
2.6.8 Chemiosmotische Theorie und protonenmotorische Kraft | 95 |
2.7 Licht und Leben | 97 |
2.7.1 Die Natur des Lichts: elektromagnetische Wellen | 98 |
2.7.2 Lichtabsorption | 99 |
2.7.3 Messung der Lichtabsorption | 102 |
3 Aufbau und Eigenschaften biologischer Makromoleküle | 104 |
3.1 Aufbau und Zusammenhalt von Makromolekülen | 104 |
3.1.1 Verschiedene Bindungstypen bestimmen die Raumstruktur biologischer Makromoleküle | 105 |
3.2 Kohlenhydrate | 109 |
3.2.1 Monosaccharide | 109 |
3.2.2 Oligo- und Polysaccharide | 114 |
3.3 Nucleinsäuren | 120 |
3.3.1 Die Bausteine der Nucleinsäuren | 122 |
3.4 Lipide | 125 |
3.4.1 Die Struktur der Fette | 126 |
3.4.2 Die Struktur der Wachse | 128 |
3.4.3 Die Struktur der komplexen Lipide | 128 |
3.4.4 Die Struktur der Isoprenoide | 129 |
3.5 Isomerie bei Biomolekülen | 131 |
3.5.1 Konstitutionsisomere | 132 |
3.5.2 Stereoisomere | 132 |
4 Proteine | 137 |
4.1 Die Funktion von Proteinen | 137 |
4.2 Die Aminosäuren – Bausteine der Proteine | 138 |
4.2.1 Eigenschaften von Aminosäuren | 139 |
4.2.2 Die 20 Standardaminosäuren | 140 |
4.2.3 Weitere proteinogene Aminosäuren | 143 |
4.2.4 Nicht proteinogene Aminosäuren und Aminosäurederivate | 145 |
4.3 Die Struktur von Proteinen | 146 |
4.3.1 Die verschiedenen Sekundärstrukturen von Proteinen | 148 |
4.3.2 Von der Sekundär – über die Supersekundär – zur Tertiärstruktur | 155 |
4.3.3 Die Stabilisierung von Proteinstrukturen | 158 |
4.3.4 Der rätselhafte Faltungscode der Proteine | 160 |
4.3.5 Die Quartärstruktur | 162 |
4.4 Die Methoden der Proteinchemie | 164 |
4.4.1 Proteinnachweis | 164 |
4.4.2 Elektrophoretische Techniken | 166 |
4.4.3 Proteinreinigung | 168 |
4.4.4 Analyse der Proteinstruktur | 171 |
4.4.5 Recherche im Internet und Proteindatenbanken | 178 |
4.4.6 Protein-Engineering | 180 |
5 Enzymbiochemie | 183 |
5.1 Was sind Enzyme? | 183 |
5.1.1 Enzymspezifitäten | 183 |
5.1.2 Die Rolle der Coenzyme | 186 |
5.1.3 Einteilung der Enzyme | 186 |
5.1.4 Isoenzyme | 187 |
5.2 Strategien der Enzymkatalyse | 189 |
5.2.1 Reaktionskinetik | 189 |
5.2.2 Die Reaktionsgeschwindigkeit | 190 |
5.2.3 Übergangszustand und Temperaturabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit | 191 |
5.2.4 Katalyse durch Erniedrigung der Aktivierungsenergie | 193 |
5.2.5 Das aktive Zentrum | 194 |
5.2.6 Enzymaktivitäten | 196 |
5.2.7 Einfluss des pH-Werts auf die Enzymaktivität | 198 |
5.2.8 Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität | 198 |
5.3 Enzymkinetik | 199 |
5.3.1 Die Michaelis-Menten-Gleichung | 200 |
5.3.2 Die Michaelis-Konstante | 203 |
5.3.3 Das Verhältnis Michaelis-Konstante/Wechselzahl | 204 |
5.3.4 Linearisierung der Michaelis-Menten-Gleichung | 206 |
5.3.5 Hemmung der enzymatischen Aktivität | 207 |
5.3.6 Irreversible Hemmung | 208 |
5.3.7 Reversible Hemmtypen | 208 |
5.3.8 Substrat- und Produkthemmung | 213 |
5.3.9 Mehrsubstratreaktionen | 213 |
5.4 Regulation der enzymatischen Aktivität | 215 |
5.4.1 Keine Wirkung ohne Enzym | 216 |
5.4.2 Zymogenaktivierung | 217 |
5.4.3 Schlüsselenzyme | 217 |
5.4.4 Regulation durch kovalente Modifikation | 218 |
5.4.5 Allosterische Effekte und Kooperativität | 219 |
5.4.6 Kooperativität | 220 |
5.5 Mechanismen der Enzymkatalyse | 222 |
5.5.1 Serinproteasen | 224 |
5.5.2 Metallionen-Katalyse | 228 |
5.5.3 Lysozym | 231 |
5.6 Ribozyme | 232 |
5.6.1 Spleißen | 233 |
5.6.2 Viroide und Hammerhead-Ribozyme | 233 |
6 Coenzyme | 236 |
6.1 Cofaktor, Coenzym oder prosthetische Gruppe? | 236 |
6.2 Cofaktoren der Oxidoreductasen | 240 |
6.2.1 Nicotinamidnucleotide | 240 |
6.2.2 Flavinnucleotide | 242 |
6.2.3 Faktor 420 | 244 |
6.2.4 Chinone | 245 |
6.2.5 Glutathion | 247 |
6.2.6 Tetrahydrobiopterin | 248 |
6.2.7 Liponsäure | 248 |
6.2.8 Metallionen als Cofaktoren | 250 |
6.2.9 Eisen-Schwefel-Cluster | 251 |
6.2.10 Molybdopterin | 252 |
6.2.11 Metallporphyrine als Cofaktoren | 253 |
6.3 Coenzyme für den Transfer von C1-Fragmenten | 258 |
6.3.1 S-Adenosylmethionin | 258 |
6.3.2 Tetrahydrofolat | 258 |
6.3.3 Biotin | 261 |
6.4 Coenzyme für den Transfer von C2- und größeren Fragmenten | 264 |
6.4.1 Coenzym A | 265 |
6.5 Energiereiche Phosphorverbindungen als Cofaktoren | 267 |
6.5.1 Nucleotide als Cofaktoren | 267 |
6.5.2 Andere energiereiche Phosphor-Verbindungen als Cofaktoren | 271 |
6.6 Coenzyme der Lyasen, Isomerasen und Ligasen | 272 |
6.6.1 Thiamindiphosphat | 272 |
6.6.2 Pyridoxalphosphat | 273 |
6.6.3 Cobalamin (Coenzym B12) | 276 |
7 Stoffwechsel | 279 |
7.1 Grundprinzipien des Stoffwechsels | 279 |
7.1.1 ATP und weitere energiereiche Verbindungen | 282 |
7.1.2 Mechanismen der ATP-Synthese | 285 |
7.1.3 Ein Überblick über die Reaktionen des Stoffwechsels | 287 |
7.2 Der Kohlenhydratstoffwechsel | 290 |
7.2.1 Die Glykolyse | 291 |
7.2.2 Polysaccharide | 297 |
7.2.3 Die Gluconeogenese | 302 |
7.2.4 Der Pentosephosphatweg | 305 |
7.2.5 Anaerober Glucoseabbau: Verschiedene Gärungen | 307 |
7.2.6 Oxidative Decarboxylierung des Pyruvats | 309 |
7.2.7 Der Citratzyklus | 310 |
7.2.8 Der Glyoxylatzyklus | 315 |
7.3 Die Atmungskette | 317 |
7.3.1 Die Komponenten der Atmungskette | 318 |
7.3.2 Aufbau der protonenmotorischen Kraft | 320 |
7.3.3 Kopplung von Oxidation und Phosphorylierung | 322 |
7.3.4 Struktur und Funktion der ATP-Synthase | 324 |
7.3.5 Energiebilanz der Atmungskette | 326 |
7.3.6 Der respiratorische Quotient | 328 |
7.3.7 Regulation der Atmungskette | 328 |
7.4 Der Lipidstoffwechsel | 330 |
7.4.1 Die ß-Oxidation der Fettsäuren | 331 |
7.4.2 Die Fettsäurebiosynthese | 338 |
7.4.3 Die Biosynthese von Lipiden | 342 |
7.5 Der Stickstoffstoffwechsel | 347 |
7.5.1 Stickstoff-Assimilation | 348 |
7.5.2 Aminosäuresynthese | 348 |
7.5.3 Nucleotidsynthese | 351 |
7.5.4 Aminosäureabbau | 352 |
7.5.5 Ausscheidung von Stickstoff | 353 |
7.6 Die Photosynthese | 356 |
7.6.1 Oxygene Photosynthese | 357 |
7.6.2 Anoxygene Photosynthese | 360 |
7.6.3 CO2-Fixierung: Der Calvin-Zyklus | 362 |
7.6.4 Regulation des Calvin-Zyklus | 364 |
8 Membranen | 365 |
8.1 Die Lipiddoppelschicht als universeller Bauplan aller zellulären Membranen | 365 |
8.2 Die Lipidkomponente der Membranen | 367 |
8.2.1 Phospholipide | 371 |
8.2.2 Glykolipide | 373 |
8.2.3 Sterine und Hopanoide | 374 |
8.2.4 Etherlipide und Isoprenoidlipide | 376 |
8.2.5 Lipopolysaccharide | 377 |
8.2.6 Bewegungen innerhalb der Membran | 377 |
8.2.7 Strukturelle Organisation biologischer Membranen | 379 |
8.2.8 Funktionen einzelner Lipide | 381 |
8.2.9 Bildung neuer Membranen - intrazelluläre Lipidverteilung | 382 |
8.3 Die Proteinkomponente der Membranen | 384 |
8.3.1 Periphere Membranproteine | 385 |
8.3.2 Integrale Membranproteine | 385 |
8.4 Transportvorgänge an Membranen | 388 |
8.4.1 Kanalbildende Proteine | 390 |
8.4.2 Carrier | 390 |
8.4.3 Ionophore | 393 |
8.4.4 Porine und kanalbildende bakterielle Toxine | 393 |
8.4.5 Aquaporine | 394 |
8.4.6 Liganden-gesteuerte Ionenkanäle | 396 |
8.4.7 ATP-getriebene Transporter | 396 |
8.4.8 Die Na+-K+-ATPase | 398 |
8.4.9 ABC-Transporter | 400 |
9 Die eukaryotischen Zellkompartimente | 404 |
9.1 Die Kompartimentierung der eukaryotischen Zelle | 404 |
9.2 Der Zellkern | 406 |
9.2.1 Das Chromatin | 408 |
9.2.2 Der Nucleolus | 409 |
9.2.3 Kernlamina und Kernmatrix | 410 |
9.2.4 Der Kernporenkomplex | 411 |
9.2.5 Kerntransportprozesse | 412 |
9.3 Endoplasmatisches Retikulum | 416 |
9.3.1 Translokation von Proteinen in das endoplasmatische Retikulum | 418 |
9.3.2 Proteinmodifikationen im ER | 421 |
9.3.3 Lipidsynthese | 423 |
9.3.4 Proteintransport zwischen ER und Golgi | 423 |
9.4 Golgi-Apparat | 425 |
9.4.1 Processing-Reaktionen im Golgi-Apparat | 427 |
9.5 Vesikelknospung, Proteintargeting und Membranfusion | 429 |
9.6 Exocytose, Endocytose, Transcytose, Phagocytose | 432 |
9.6.1 Exocytose | 433 |
9.6.2 Endocytose | 434 |
9.6.3 Transcytose | 439 |
9.6.4 Phagocytose | 441 |
9.7 Microbodies: Peroxisomen, Glyoxysomen, Glykosomen | 442 |
9.8 Lysosomen | 444 |
9.8.1 Der enzymatische Abbau in Lysosomen | 446 |
9.8.2 Mannose-6-phosphat: Das Sortierungssignal für lysosomale Proteine | 447 |
9.9 Vakuolen | 448 |
9.10 Mitochondrien | 450 |
9.10.1 Energieliefernde Prozesse in den Mitochondrien | 452 |
9.10.2 Austausch mit dem Cytosol | 453 |
9.10.3 Mitochondrialer Import | 453 |
9.11 Plastiden | 455 |
9.11.1 Syntheseprozesse in den Chloroplasten | 457 |
9.11.2 Proteintransport in Chloroplasten | 457 |
10 Cytoskelett | 460 |
10.1 Einführung in das Cytoskelett | 460 |
10.2 Mikrotubuli | 463 |
10.2.1 Tubulin | 463 |
10.2.2 Bau der Mikrotubuli | 464 |
10.2.3 Dynamische Instabilität der Mikrotubuli | 466 |
10.2.4 Funktionen der Mikrotubuli | 469 |
10.2.5 Mikrotubuli-abhängige Motorproteine | 471 |
10.2.6 Cilien und Flagellen | 473 |
10.3 Mikrofilamente | 478 |
10.3.1 Actin | 478 |
10.3.2 Bau der Mikrofilamente | 478 |
10.3.3 Actinbindende Proteine | 480 |
10.3.4 Myosine, die Mikrofilament-abhängigen Motorproteine | 480 |
10.3.5 Funktionen der Mikrofilamente | 482 |
10.4 Intermediäre Filamente | 483 |
10.4.1 Bau der intermediären Filamente | 484 |
10.4.2 Funktion der intermediären Filamente | 485 |
10.5 Amöboide Bewegung | 487 |
11 Zelloberflächen | 489 |
11.1 Oberflächenstrukturen und extrazelluläres Material | 489 |
11.1.1 Oberflächenstrukturen | 489 |
11.1.2 Glykokalyx | 490 |
11.1.3 Extrazelluläre Matrix der Tiere | 491 |
11.1.4 Zellwände der Pflanzen | 498 |
11.1.5 Zellwände der Prokaryoten | 499 |
11.2 Oberflächenrezeptoren und Signaltransduktion | 500 |
11.2.1 Rezeptortypen und Signaltransduktionswege | 502 |
11.1.2 Signaltransduktion bei Pflanzen und Prokaryoten | 511 |
11.2.3 Regulation der Signalübertragung und Integration der Signale | 512 |
11.3 Zell-Zell-Kontakte | 514 |
11.3.1 Tight Junctions | 515 |
11.3.2 Adherens Junctions | 517 |
11.3.3 Desmosomen | 518 |
11.3.4 Septate Junctions | 521 |
11.3.5 Gap Junctions | 521 |
11.3.6 Plasmodesmen | 523 |
12 Zellteilung | 525 |
12.1 Funktionen der Zellteilung | 525 |
12.2 Prokaryoten | 525 |
12.3 Zellteilung bei Eukaryoten | 527 |
12.3.1 Die Stadien der Interphase | 529 |
12.3.2 Stadien der Mitose | 532 |
12.3.3 Cytokinese | 542 |
12.3.4 Mitose bei niederen Eukaryoten | 543 |
12.3.5 Mitose höherer Pflanzen | 545 |
Maße und Einheiten | 548 |
Bildquellen | 552 |
Titelliste | 552 |
Sachverzeichnis | 553 |